Funktion von unterschiedlich lokalisierten Glutaredoxin 2 IsoformenNachwuchsgruppe in einem Sonderforschungsbereich | ||||||||||||||||
| Adresse | Fachbereich Medizin, Institut für klinische Zytobiologie,
Robert-Koch-Str. 6, 35037 Marburg
Telefon: +49 (0) 6421 2866483 | |||||||||||||||
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| Internet | http://www.lillig.de | |||||||||||||||
| Leiter | Dr. Christopher Horst Lillig | |||||||||||||||
| Förderung | seit: 01.10.2006 bis: 31.07.2010 | |||||||||||||||
| Förderinstitution | DFG | |||||||||||||||
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| Programm | Glutaredoxine (Grx'e), für die eine Vielzahl von Funktionen in der Zelle beschrieben wurden, katalysieren Glutathion-abhängige Oxidoreduktionen. Das humane Glutaredoxin 2 (hGrx2) spielt eine zentrale Rolle bei der zellulären Antwort auf mitochondriellen oxidativen Stress. Zellen mit erniedrigten hGrx2 Mengen zeigen eine erhöhte Empfindlichkeit gegenüber Apoptose, während Zellen mit erhöhten Mengen geschützt sind. Wir konnten drei Isoformen des Proteins in menschlichen Zellen nachweisen. Erstens die anti-apoptotische mitochondrielle Isoform hGrx2a und zweitens und drittens zwei weitere Isoformen im Cytosol und im Nukleus. Darüberhinaus konnten wir hGrx2 als erstes Schwefel-Eisen Protein der Thioredoxin Proteinfamilie identifizieren. Wir wollen mit Hilfe von biochemischen, biophysikalischen und zellbiologischen Methoden sowie mit Hilfe von Tiermodellen die folgenden Fragestellungen untersuchen: (1) Wie schützt hGrx2 Zellen vor oxidativem Stress-induziertem Zelltod? (2) Welche Rolle spielen Grx'e im Eisenhaushalt der Zelle? (3) Was ist der Grund für die unterschiedliche Kompartimentierung der unterschiedlichen Grx2 Isoformen? SFB 593: Mechanismen der zellulären Kompartimentierung und deren krankheitsrelevante Veränderungen
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