Philipps-Universität Marburg: Forschungsbericht

Proteinfunktion auf atomarer Ebene DFG-Graduiertenkolleg
Internet	http://www.uni-marburg.de/fb17/forschung/gradkoll/gradkoll1
Sprecher	Prof. Dr. Wolfgang Buckel Philipps-Universität Marburg Fachbereich Biologie, Laboratorium für Mikrobiologie Karl-von-Frisch-Str. 35032 Marburg 06421/28-21527, Fax: 06421/28-28979
Marburger Teilnehmer	AGn für Biochemie: Prof. Dr. Mohamed A. Marahiel Institut für Pharmazeutische Chemie: Prof. Dr. Gerhard Klebe, Prof. Dr. Susanne Klumpp, PD Dr. Klaus Reuter Fachgebiet Pflanzenphysiologie und Photobiologie: Prof. Dr. Alfred Batschauer Fachgebiet Mikrobiologie: Prof. Dr. Erhard Bremer, Prof. Dr. Wolfgang Buckel, PD Dr. Uwe Völker Fachgebiet Genetik: Prof. Dr. Albrecht Klein Pharmakologisches Institut: Prof. Dr. Edmund Maser Institut für Physiologische Chemie: Prof. Dr. Monika Löffler, Prof. Dr. Klaus-Heinrich Röhm Institut für Virologie: Prof. Dr. Wolfgang Garten Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie: Prof. Dr. Rudolf Thauer
Laufzeit und Finanzierung	10/1999 - 2006 7 Jahre
	1999: 177.350 DM 2000: 709.400 DM 2001: 709.400 DM 2002: 532.050 DM
Programm	Proteine sind die wichtigsten Funktionsträger einer lebenden Zelle. Alle Membrantransporter, Enzyme, Rezeptoren und Regulatoren sind Proteine. Aus den Genomanalysen kann man abschätzen, dass eine freilebende Bakterienzelle mindestens 1.000 verschiedene Proteine benötigt. Eine menschliche Zelle besitzt sogar die Information zur Synthese von etwa 100.000 Proteinen, deren Funktionen nur zu einem Bruchteil bekannt sind. Um einmal das Zusammenspiel einer Zelle aus ihrem Genom ablesen zu können, ist die Funktionsanalyse der Proteine bis zur atomaren Ebene notwendig. Nur so lassen sich die Wechselwirkungen der einzelnen Aminosäurereste mit Substraten, Lipiden, Nukleinsäuren und anderen Proteinen verstehen, wodurch schließlich ein Zusammenhang zwischen Aminosäuresequenz und Funktion abgeleitet werden kann. Bisher konnte dieses ehrgeizige Ziel nur in einigen Sonderfällen erreicht werden, da die physikalischen Messverfahren wie Röntgenkristallographie und NMR, EPR, EXAFS und Mössbauerspektroskopie große Mengen an stabilen Proteinen benötigen. Durch die heute verfügbaren Methoden der Gentechnik und die verbesserten Protein-Reinigungsverfahren ist jetzt diese Kluft zwischen Biochemie und Biophysik weitgehend überbrückbar. Den methodischen Kern des Graduiertenkollegs (GK) bilden die für Marburg neuen proteinkristallographischen Arbeitsgruppen in den Fachbereichen Medizin und Pharmazie. Weiterhin sind am GK viele Gruppen beteiligt, die mit anderen Universitäten auf diesem Gebiet bereits Kooperationen betreiben oder neue anstreben. Das GK hat zum Ziel, den Doktoranden und Doktorandinnen eine breite und vertiefte Ausbildung zu vermitteln und ihre Arbeit im Rahmen eines koordinierten, von 18 Hochschullehrern getragenen Forschungsprogramms durchzuführen. Dazu dienen Workshops über die einzelnen Methoden, wöchentliche Seminare über die eigene Arbeit und aktuelle Literatur, Kolloquien von Gastwissenschaftlern, der Besuch von internationalen Tagungen und Workshops sowie Auslandsaufenthalte der Graduierten. Das zusätzliche Angebot dieses systematisch angelegten Studienprogramms soll zudem ein breiteres Verständnis für den Wissenschaftszweig, in dem die Arbeit entsteht, gewährleisten. In das GK, das überregional ausgeschrieben wurde, werden nur junge und rasch studierende Doktoranden und Doktorandinnen mit sehr guten Leistungen aufgenommen. Die erfolgreiche Teilnahme am GK, die in der Regel nach 3 Jahren mit der Promotion abgeschlossen ist, wird durch eine Urkunde bescheinigt.
Projekte	Biochemische und funktionelle Charakterisierung eines neuartigen Cryptochroms
Projekte	Structure-function of plant cryptochromes

Proteinfunktion auf atomarer Ebene